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                  <text>Versiones electrónicas de las tesis de doctorado, maestría y trabajos de diploma de la Facultad de Química, Universidad de la República (UdelaR).&#13;
Incluye únicamente trabajos hasta el año 2023. Los trabajos posteriores se encuentran disponibles en el Repositorio Colibrí.</text>
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            <description>A summary of the resource.</description>
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                <text>&lt;p&gt;Las proteasas son enzimas notables que participan en innumerables procesos fisiol&amp;oacute;gicos importantes en los animales. Sin embargo, la prote&amp;oacute;lisis no regulada puede llevar a la aparici&amp;oacute;n de algunas enfermedades funcionales. Los inhibidores de proteasas desempe&amp;ntilde;an funciones cruciales en el desarrollo y la supervivencia de los par&amp;aacute;sitos. Estos inhibidores participan en la modulaci&amp;oacute;n de las respuestas inmunes de sus hu&amp;eacute;spedes vertebrados. Los miembros de la familia de las serpinas (inhibidores de serino-proteasas por sus siglas en ingl&amp;eacute;s) son inhibidores irreversibles de las serino-proteasas y regulan los sistemas relacionados con la defensa contra los par&amp;aacute;sitos. Actualmente hay informaci&amp;oacute;n limitada disponible sobre los inhibidores de la proteasa del trematodo hemat&amp;oacute;fago Fasciola hepatica. En esta tesis, se caracterizaron cuatro serpinas de F. hepatica (FhS-1 - FhS-4). La caracterizaci&amp;oacute;n bioqu&amp;iacute;mica revel&amp;oacute; que rFhS-2 inhibe la actividad de la catepsina G de neutr&amp;oacute;filos humanos. Comparativamente, rFhS-4 inhibe la actividad de la quimotripsina pancre&amp;aacute;tica bovina y la catepsina G. En consecuencia, el &amp;iacute;ndice de estequiometr&amp;iacute;a (SI) para rFhS-2 y catepsina G fue 2.6, mientras que para rFhS-4 fue 2.4 para quimotripsina y 1.3 para catepsina G. Adem&amp;aacute;s, se observ&amp;oacute; la formaci&amp;oacute;n de complejos irreversibles entre rFhS-2 y rFhS-4 con estas proteasas. El an&amp;aacute;lisis bioqu&amp;iacute;mico de rFhS-4 demuestra que tiene una constante de segundo orden (ka) de 3.8 x 103 M-1 s-1 para quimotripsina. De manera similar, con otras serpinas, ambas prote&amp;iacute;nas recombinantes se unen a la heparina con alta afinidad. La localizaci&amp;oacute;n en tejidos demostr&amp;oacute; que estas serpinas no est&amp;aacute;n localizadas en los mismos &amp;oacute;rganos, que FhS-2 se localiza en el ovario y FhS-4 en las c&amp;eacute;lulas intestinales, y ambos se ubicaron conjuntamente en las espinas dentro del tegumento. Estos hallazgos proporcionan la base para los posibles roles funcionales de estas prote&amp;iacute;nas como parte de un mecanismo del gusano adulto para evadir el sistema inmunitario del hu&amp;eacute;sped y proteger los huevos para continuar el ciclo de vida del par&amp;aacute;sito. Una mayor comprensi&amp;oacute;n del papel funcional de estas serpinas podr&amp;iacute;a conducir al descubrimiento de nuevas intervenciones de control antiparasitario.&lt;/p&gt;</text>
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                <text>&lt;strong&gt;S&amp;aacute;nchez Di Maggio, Luc&amp;iacute;a Laura&lt;/strong&gt;</text>
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                <text>&lt;p&gt;da Silva Vaz, Itabajara&amp;nbsp;(Director de Tesis)&lt;/p&gt;</text>
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                <text>Berasain, Patricia (Directora de Tesis)</text>
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                <text>&lt;p dir="ltr"&gt;&lt;strong&gt;Informaci&amp;oacute;n sobre Derechos de Autor&lt;/strong&gt;&lt;/p&gt;&#13;
&lt;p dir="ltr"&gt;&lt;span&gt;(Por favor lea este aviso antes de abrir los documentos u objetos)&lt;/span&gt;&lt;/p&gt;&#13;
&lt;p dir="ltr"&gt;&lt;strong&gt;La legislaci&amp;oacute;n uruguaya protege el derecho&lt;/strong&gt;&lt;span&gt;&lt;strong&gt;de auto&lt;/strong&gt;r&lt;/span&gt;&lt;span&gt; sobre toda creaci&amp;oacute;n literaria, cient&amp;iacute;fica o art&amp;iacute;stica, tanto en lo que tiene que ver con sus derechos morales, como en lo referente a los derechos patrimoniales con sujeci&amp;oacute;n a lo establecido por el derecho com&amp;uacute;n y las siguientes leyes (LEY 9.739 DE 17 DE DICIEMBRE DE 1937 SOBRE PROPIEDAD LITERARIA Y ARTISTICA CON LAS MODIFICACIONES INTRODUCIDAS POR LA LEY DE DERECHO DE AUTOR Y DERECHOS CONEXOS No. 17.616 DE 10 DE ENERO DE 2003, LEY 17.805 DE 26 DE AGOSTO DE 2004, LEY 18.046 DE 24 DE OCTUBRE DE 2006 LEY 18.046 DE 24 DE OCTUBRE DE 2006)&lt;/span&gt;&lt;/p&gt;&#13;
&lt;span id="docs-internal-guid-8d5b6b4c-7fff-6931-388b-ac96da2ab8e9"&gt;&lt;strong&gt;ADVERTENCIA:&lt;/strong&gt;&lt;span&gt; La consulta de este documento queda condicionada a la aceptaci&amp;oacute;n de las siguientes condiciones de uso: Este documento es &amp;uacute;nicamente para usos privados enmarcados en actividades de investigaci&amp;oacute;n y docencia. No se autoriza su reproducci&amp;oacute;n con fines de lucro. Esta reserva de derechos afecta tanto los datos del documento como a sus contenidos. En la utilizaci&amp;oacute;n o cita de partes debe indicarse el nombre de la persona autora.&lt;/span&gt;&lt;/span&gt;</text>
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