Exploring the substrate scope of glycerol dehydrogenase GldA from E. coli BW25113 towards cis-dihydrocatechol derivatives

ESCHERICHIA COLI

GLICEROL

TOLUENO DIOXIGENASA

BIBLIOGRAFIA NACIONAL QUIMICA

2023

Glycerol dehydrogenase (GldA) from Escherichia coli BW25113, naturally catalyzes the oxidation of glycerol to dihydroxyacetone. It is known that GldA exhibits promiscuity towards short-chain C2-C4 alcohols. However, there are no reports regarding the substrate scope of GldA towards larger substrates. Herein we demonstrate that GldA can accept bulkier C6-C8 alcohols than previously anticipated. Overexpression of the gldA gene in the knockout background, E. coli BW25113 ΔgldA, was strikingly effective converting 2 mM of the compounds: cis dihydrocatetechol, cis-(1 S,2 R)− 3-methylcyclohexa-3,5-diene-1,2-diol and cis-(1 S,2 R)− 3-ethylcyclohexa-3,5- diene-1,2-diol, into 2.04 ± 0.21 mM of catechol, 0.62 ± 0.11 mM 3-methylcatechol, and 0.16 ± 0.02 mM 3-ethyl catechol, respectively. In-silico studies on the active site of GldA enlightened the decrease in product formation as the steric substrate demand increased. These results are of high interests for E. coli-based cell factories expressing Rieske non-heme iron dioxygenases, producing cis-dihydrocatechols, since such sough-after valuable products can be immediately degraded by GldA, substantially hampering the expected performance of the recombinant platform.

Journal of Biotechnology v.366, 2023. -- pp. 19-24

Elsevier

2023

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Artículo

10.1016/j.jbiotec.2023.02.010

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