Development of a continuous solid phase process for reduction and thiol-dependent immobilization of yeast B-galactosidase

INMOVILIZACIÓN DE ENZIMAS

BETA-GALACTOSIDASA

PROTEÍNAS

LACTOSA

HIDROLISIS

BIBLIOGRAFIA NACIONAL QUÍMICA

2009

Reduction and covalent immobilization of Kluyveromyces lactis -galactosidase through disulfide bonds onto thiolsulfinate-agarose was performed using two fixed-bed mini-reactors connected in series, one packed with thiopropyl-agarose (a solid phase reducing agent) and the other with thiolsulfinate-agarose (a thiol-reactive support). With the aim of optimizing the whole process, two reactor systemswere assessed. In System I, the percolate from thiopropyl-agarose containing the reduced enzyme was re-circulated through the thiolsulfinate-agarose reactor alone. In System II, re-circulation was performed through both the reactors, improving the immobilization yield from 17% (System I) to 42% and the expressed activity from 25% (System I) to 56%. When the bio-reactor achieved with System II was fed with skimmed milk at 22 ◦C at a flow rate of 48 ml/h, steady state lactose hydrolysis reached 80%. In addition, it could be reused four times without losing its lactose hydrolysis capacity.

Journal of Molecular Catalysis B. v.57, 2009. -- p.188-193

Elsevier

2009

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Artículo

DOI: 10.1016/j.molcatb.2008.09.001