PrnA : a Zn2Cys6 activator with a unique DNA recognition mode

Dublin Core

Título

PrnA : a Zn2Cys6 activator with a unique DNA recognition mode

Tema

ACIDO DESOXIRRIBONUCLEICO
MICROBIOLOGIA
2002
BIBLIOGRAFÍA NACIONAL QUÍMICA

Abstract

The PrnA transcriptional activator of Aspergillus nidulans binds as a dimer to CCGG-N-CCGG inverted repeats and to CCGG-6/7N-CCGG direct repeats. The binding specificity of the PrnA Zn cluster differs from that of the Gal4p/Ppr1p/UaY/Put3p group of proteins. Chimeras with UaY, a protein that strictly recognizes a CGG-6N-CCG motif, show that the recognition of the direct repeats necessitates the PrnA dimerization and linker elements, but the recognition of the CCGG-N-CCGG inverted repeats depends crucially on the PrnA Zn binuclear cluster and/or on residues amino-terminal to it. Three high-affinity sites in two different promoters have been visualized by in vivo methy-lation protection. Proline induction is essential for in vivo binding to these three sites but, as shown previously, not for nuclear entry. Simultaneous repression by ammonium and glucose does not affect in vivo binding to these high-affinity sites. PrnA differs from the isofunctional Saccharomyces cerevisiæ protein Put3p, both in its unique binding specificity and in the requirement of induction for in vivo DNA binding.

Autor

Gomez, D.
Cubero, B.
Cecchetto, G.

Fuente

Molecular Microbiology v. 44, no. 2, 2002. -- p. 585-597

Editor

Wiley Online Library

Fecha

2002

Derechos

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Formato

PDF

Idioma

Inglés

Tipo

Artículo

Identificador

DOI: 10.1046/j.1365-2958.2002.02939.x
Fecha de agregación
December 8, 2014
Colección
Bibliografía Nacional Química
Tipo de Elemento
Document
Etiquetas
,
Citación
Gomez, D., “PrnA : a Zn2Cys6 activator with a unique DNA recognition mode,” RIQUIM - Repositorio Institucional de la Facultad de Química - UdelaR, accessed April 28, 2024, https://riquim.fq.edu.uy/items/show/2154.
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