Polyethylenimine coated agarose supports, for the reversible immobilisation of B-galactosidase from Aspergillus oryzae.

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Título

Polyethylenimine coated agarose supports, for the reversible immobilisation of B-galactosidase from Aspergillus oryzae.

Tema

INMOVILIZACION DE ENZIMAS
ASPERGILLUS ORYZAE
PROTEINAS
BIBLIOGRAFIA NACIONAL QUIMICA
2004

Abstract

mmobilised enzymes for industrial applications should be very active and operationally stable. Reversible binding, if possible, is desirable to allow matrix reuse. Usually these aims come into conflict: strong binding may imply low expressed activity and poor reversibility. Immobilisation of Aspergillus oryzae β-galactosidase to conventional ionic exchangers is efficient but the derivatives exhibit noticeable enzyme leakage when used for the hydrolysis of lactose from whey. This problem can be avoided by covalent cross-links to the matrix, at the expense of losing reversibility. We have optimised the conditions for polyethylenimine (PEI)-coating of agarose supports to achieve a β-galactosidase derivative that allows a high lactose conversion from whey in a steady bed-reactor with no enzyme leakage, together with good elution properties. Therefore, PEI-coating appears to be a very suitable strategy to convert the agarose surface to an adequate support for a reversible, but strong and non-distorting, ionic protein immobilisation.

Fuente

International Journal of Biotechnology v. 6, no. 4, 2004. -- p. 338-345

Editor

Inderscience

Fecha

2004

Derechos

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Formato

PDF

Idioma

Inglés

Tipo

Artículo

Identificador

ISSN: 0963-6048

Document Item Type Metadata

Original Format

PDF
Fecha de agregación
April 17, 2015
Colección
Bibliografía Nacional Química
Tipo de Elemento
Document
Etiquetas
, ,
Citación
González, Paula, “Polyethylenimine coated agarose supports, for the reversible immobilisation of B-galactosidase from Aspergillus oryzae.,” RIQUIM - Repositorio Institucional de la Facultad de Química - UdelaR, accessed November 13, 2019, http://riquim.fq.edu.uy/items/show/2809.
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