Physiological study of formate dehydrogenase, formate oxidase and hydrogenlyase from Escherichia coli K-12

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Título

Physiological study of formate dehydrogenase, formate oxidase and hydrogenlyase from Escherichia coli K-12

Tema

BACTERIOLOGÍA
BIOQUIMICA

ESCHERICHIA COLI

BIBLIOGRAFÍA NACIONAL QUÍMICA
1972

Abstract

Escherichia coli was grown under various culture conditions. Variations in the levels of formate dehydrogenase which reacts with methylene blue (MB) or phenazine methosulfate (PMS) (N enzyme), formate dehydrogenase which reacts with benzyl viologen (BV) (H enzyme), formate oxidase and hydrogenlyase were analyzed. It was observed that formate dehydrogenase N and formate oxidase were induced by nitrate and repressed by oxygen. Synthesis of formate dehydrogenase H and hydrogenlyase was induced by formate and repressed by nitrate and oxygen. Selenite was required for the biosynthesis of formate dehydrogenase H and hydrogenlyase. Activity of both formate oxidase and hydrogenlyase was inhibited by azide and KCN but not by N-heptyl hydroxyquinoline-N-oxide (HOQNO); on the other hand, formate oxidase was extremely sensitive to HOQNO. Data were obtained which suggest that cytochromes are not involved in hydrogen formation from formate.

Autor

Ruiz Herrera, J.
Alvarez, A.
Leeuwenhvek, A. Van

Fuente

Antonie van Leeuwenhoek : Journal of Microbiology and Serology v. 38, n°. 4, 1972. -- p. 479-491

Editor

Stichting Antonie van Leeuwenhoek
Nederlandse Vereniging voor Microbiologie
Springer

Fecha

1972

Derechos

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Formato

PDF

Idioma

Inglés

Tipo

Artículo

Identificador

DOI: 10.1007/BF02328115

Document Item Type Metadata

Original Format

PDF
Fecha de agregación
April 24, 2015
Colección
Bibliografía Nacional Química
Tipo de Elemento
Document
Etiquetas
, , , ,
Citación
Ruiz Herrera, J., “Physiological study of formate dehydrogenase, formate oxidase and hydrogenlyase from Escherichia coli K-12,” RIQUIM - Repositorio Institucional de la Facultad de Química - UdelaR, accessed November 20, 2019, http://riquim.fq.edu.uy/items/show/2878.
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