Physiological study of formate dehydrogenase, formate oxidase and hydrogenlyase from Escherichia coli K-12
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Título
Tema
ESCHERICHIA COLI
Abstract
Escherichia coli was grown under various culture conditions. Variations in the levels of formate dehydrogenase which reacts with methylene blue (MB) or phenazine methosulfate (PMS) (N enzyme), formate dehydrogenase which reacts with benzyl viologen (BV) (H enzyme), formate oxidase and hydrogenlyase were analyzed. It was observed that formate dehydrogenase N and formate oxidase were induced by nitrate and repressed by oxygen. Synthesis of formate dehydrogenase H and hydrogenlyase was induced by formate and repressed by nitrate and oxygen. Selenite was required for the biosynthesis of formate dehydrogenase H and hydrogenlyase. Activity of both formate oxidase and hydrogenlyase was inhibited by azide and KCN but not by N-heptyl hydroxyquinoline-N-oxide (HOQNO); on the other hand, formate oxidase was extremely sensitive to HOQNO. Data were obtained which suggest that cytochromes are not involved in hydrogen formation from formate.
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Document Item Type Metadata
Original Format
- Fecha de agregación
- April 24, 2015
- Colección
- Bibliografía Nacional Química
- Tipo de Elemento
- Document
- Etiquetas
- 1972, Bacteriología, Bibliografía Nacional Química, Bioquímica, Escherichia coli
- Citación
- Ruiz Herrera, J., “Physiological study of formate dehydrogenase, formate oxidase and hydrogenlyase from Escherichia coli K-12,” RIQUIM - Repositorio Institucional de la Facultad de Química - UdelaR, accessed June 2, 2023, http://riquim.fq.edu.uy/items/show/2878.
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