Influence of the immobilization chemistry on the properties of immobilized B-galactosidases.

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Título

Influence of the immobilization chemistry on the properties of immobilized B-galactosidases.

Tema

INMOVILIZACION DE ENZIMAS
BETA-GALATOSIDASAS
BIBLIOGRAFIA NACIONAL QUIMICA
2001

Abstract

Neutral β-galactosidases (from E. coli and K. lactis) were bound to glutaraldehyde-agarose (Glut-agarose) through amino groups, and to thiolsulfinate-agarose (TSI-agarose) through thiol groups. In general, TSI-gels exhibited higher yields after immobilization (60–85%) than Glut-gels (36–40%). The kinetic parameters of the enzymes bound to TSI-gels (particularly those with lower concentration of active groups) were less affected than those of the Glut-gels. This might indicate that the binding to TSI-agarose is more conservative of the protein conformation. However, the Glut-derivatives exhibited in general better thermal and solvent stabilities than TSI-derivatives. The stability of the derivatives was studied in the presence of ethanol, dioxane and acetone (18% v/v). The stabilization of the immobilized enzymes, for some of the solvents assayed, was evidenced by the existence of final very stable enzyme states with high residual activities, thus allowing the utilization of the derivatives in the presence of organic cosolvents.

Fuente

Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic v. 11, , 2001. -- p. 597-606

Editor

Elsevier

Fecha

2001

Derechos

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Formato

PDF

Idioma

Inglés

Tipo

Artículo

Identificador

doi:10.1016/S1381-1177(00)00056-4

Document Item Type Metadata

Original Format

PDF
Fecha de agregación
May 5, 2015
Colección
Bibliografía Nacional Química
Tipo de Elemento
Document
Etiquetas
,
Citación
Giacomini, Cecilia, “Influence of the immobilization chemistry on the properties of immobilized B-galactosidases.,” RIQUIM - Repositorio Institucional de la Facultad de Química - UdelaR, accessed November 20, 2019, http://riquim.fq.edu.uy/items/show/2975.
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