Activity and stability of Escherichia Coli Beta-galactosidase in cosolvent systems.

ESCHERICHIA COLI

BIOCATALISIS

SOLVENTES ORGANICOS

BIBLIOGRAFIA NACIONAL QUIMICA

1998

The kinetic parameters of E.coli -galactosidase were not altered by the addition of 2-propanol or ethyl acetate (1.6% v/v). While ethylene glycol (1.6% v/v) doubled the values of both KM (0.29 mM) and kcat (1393 s–), tetraethyleneglycol-dimethylether (Tetraglyme,1.6% v/v) preserved KM, but decreased kcat. At 50C all the cosolvents dramatically shortened the enzymatic half life, and so did Tetraglyme and 2-propanol at 28C. At 28C, both ethyl acetate and ethylene glycol stabilised the enzyme 9- and 6-fold respectively. This fact, together with the activation effect of ethylene glycol may lead to practical applications Activity and stability of Escherichia coli β-galactosidase in cosolvent systems.

Biotechnology Techniques v. 12, no. 12, 1998. -- p. 885-888

Springer

1998

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DOI: 10.1023/A:1008809427293

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