Activity and stability of Escherichia Coli Beta-galactosidase in cosolvent systems.

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Título

Activity and stability of Escherichia Coli Beta-galactosidase in cosolvent systems.

Tema

ESCHERICHIA COLI
BIOCATALISIS
SOLVENTES ORGANICOS
BIBLIOGRAFIA NACIONAL QUIMICA
1998

Abstract

The kinetic parameters of E.coli -galactosidase were not altered by the addition of 2-propanol or ethyl acetate (1.6% v/v). While ethylene glycol (1.6% v/v) doubled the values of both KM (0.29 mM) and kcat (1393 s–), tetraethyleneglycol-dimethylether (Tetraglyme,1.6% v/v) preserved KM, but decreased kcat. At 50C all the cosolvents dramatically shortened the enzymatic half life, and so did Tetraglyme and 2-propanol at 28C. At 28C, both ethyl acetate and ethylene glycol stabilised the enzyme 9- and 6-fold respectively. This fact, together with the activation effect of ethylene glycol may lead to practical applications Activity and stability of Escherichia coli β-galactosidase in cosolvent systems.

Fuente

Biotechnology Techniques v. 12, no. 12, 1998. -- p. 885-888

Editor

Springer

Fecha

1998

Derechos

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Formato

PDF

Idioma

Inglés

Tipo

Artículo

Identificador

DOI: 10.1023/A:1008809427293

Document Item Type Metadata

Original Format

PDF
Fecha de agregación
August 13, 2015
Colección
Bibliografía Nacional Química
Tipo de Elemento
Document
Etiquetas
, ,
Citación
Irazoqui, Gabriela, “ Activity and stability of Escherichia Coli Beta-galactosidase in cosolvent systems.,” RIQUIM - Repositorio Institucional de la Facultad de Química - UdelaR, accessed May 24, 2019, http://riquim.fq.edu.uy/items/show/3376.
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