Beta-Galactosidase from Kluyveromyces lactis immobilized on to thiolsulfinate/thiolsulfonate supports for lactose hydrolysis in milk and dairy by-products.

LACTOSA

LECHE

KLUYVEROMYCES

BIBLIOGRAFIA NACIONAL QUIMICA

1998

After reversible immobilization of neutral beta-galactosidase from Kluyveromyces lactis on to thiolsulfinate/thiolsulfonate supports, more than 80 % of the activity was retained. Blocking the remaining reactive groups with glutathione increased the thermal stability of the derivatives almost two-fold. These derivatives achieved a high degree of conversion (85-90 %) of lactose (50g / l) in saline solution, whey, whey permeates, and skimmed milk, either batchwise or in packed beds. They remained fully active upon storage for 10 months in activity buffer at 4 deg C, and when treated with sanitizing agents.

Biotechnology Techniques v. 12, no. 2, 1998. -- p. 143-148

Springer

1998

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Artículo

doi: 10.1023/A:1008892518473

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