Isolation and biochemical characterization of a glutathione s-transferase from Echinococcus granulosus protoscoleces.

GLUTATIONAS

GLUTATIONA S-TRANSFERASA

ECHINOCOCCUS GRANULOSUS PROTOSCOLECES

ENZIMAS

BIBLIOGRAFIA NACIONAL QUIMICA

1994

A protein fraction migrating as a Mr 24 kDa band on SDS-PAGE was isolated by affinity chromatography on glutathione-agarose from a soluble extract of E. granulosus protoscoleces from sheep(UK). This fraction had glutathione S-transferase activity of 0.4 μmol min−1 mg−1 when measured using a standard synthetic substrate and its determined N-terminal amino acid sequence most closely resembled Mu class gluthathione S-transferases. In addition, protoscoleces from the distinct sheep and horse E. granulosus strains showed a different pattern of glutathione-binding proteins: the Mr 24 kDa species was obtained in both cases whereas an additional band of slightly faster electrophoretic mobility was isolated from horse(UK) protoscoleces.

International Journal for Parasitology v. 7, 1994. -- p. 1063-1066

Elsevier

1994

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Artículo

doi:10.1016/0020-7519(94)90172-4

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