Production and characterization of monoclonal antibodies against the major cysteine proteinase of Trypanosoma cruzi.

Dublin Core

Título

Production and characterization of monoclonal antibodies against the major cysteine proteinase of Trypanosoma cruzi.

Tema

TRYPANOSOMA CRUZI
CISTEINA
ANTICUERPOS
BIBLIOGRAFIA NACIONAL QUIMICA
1994

Abstract

In the present study we describe the production and characterization of a panel of monoclonal antibodies (MoAbs) directed against cruzipain (Crz), the major cysteine proteinase from Trypanosoma cruzi. The five MoAbs, BD6, BF2, CG2, CH8, and DC10 were analysed with respect to affinity and specificity. None of the MoAbs cross-reacted with papain, which has regions of high homology with Crz. Treatment of the antigen with periodate did not affect the binding of the MoAbs. suggesting that they bind to the polypeptide moiety of Crz. CH8 recognized a continuous epitope located at the C-terminal extension of the proteinase that appeared to be highly immunogenic. Although the rest of the MoAbs recognized epitopes located in the catalytic domain, the enzymatic activity of Crz was not impaired by the binding of the MoAbs. Characterization of the antibody-binding sites revealed the presence of at least four separate epitopes.

Autor

González Muzio, Gabriel Belmonte
Orn, A
Cazzulo, Juan J
Grönvik, K

Fuente

Scandinavian Journal of Immunology v. 40, 1994. -- p. 389-394

Editor

Wiley

Fecha

1994

Derechos

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Formato

PDF

Idioma

Inglés

Tipo

Artículo

Identificador

DOI: 10.1111/j.1365-3083.1994.tb03479.x

Document Item Type Metadata

Original Format

PDF
Fecha de agregación
December 21, 2015
Colección
Bibliografía Nacional Química
Tipo de Elemento
Document
Etiquetas
,
Citación
González Muzio, Gabriel Belmonte, “Production and characterization of monoclonal antibodies against the major cysteine proteinase of Trypanosoma cruzi.,” RIQUIM - Repositorio Institucional de la Facultad de Química - UdelaR, accessed September 15, 2019, http://riquim.fq.edu.uy/items/show/3638.
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