A New Class of Thioredoxin-Related Protein Able to Bind Iron-Sulfur Clusters

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Título

A New Class of Thioredoxin-Related Protein Able to Bind Iron-Sulfur Clusters

Tema

PROTEINAS
HIERRO
AZUFRE
TIORREDOXINA
2016
BIBLIOGRAFIA NACIONAL QUIMICA

Abstract

Aims: Members of the thioredoxin (Trx) protein family participate mainly in redox pathways and have not been assocd. with
Fe/S binding, in contrast to some closely related glutaredoxins (Grxs). Cestode parasites possess an unusual diversity of
Trxs and Trx-related proteins with unexplored functions. In this study, we addressed the biochem. characterization of a new
class of Trx-related protein (IsTRP) and a classical monothiol Grx (EgGrx5) from the human pathogen Echinococcus
granulosus. Results: The dimeric form of IsTRP coordinates Fe S in a glutathione-independent manner; instead, Fe/S
binding relies on the CXXC motif conserved among Trxs. This novel binding mechanism allows holo-IsTRP to be highly
resistant to oxidn. IsTRP lacks canonical reductase activities. Mitochondrially targeted IsTRP aids growth of a Grx5 null
yeast strain. Similar complementation assays performed with EgGrx5 revealed functional conservation for class II Grxs,
despite the presence of nonconserved structural elements. IsTRP is a cestode lineage-specific protein highly expressed in
the gravid adult worm, which releases the infective stage crit. for dissemination. Innovation: IsTRP is the first member from
the Trx family to be reported to bind Fe/S. We disclose a novel mechanism of Fe/S coordination within the Trx folding unit,
which renders the cluster highly resistant to oxidn.-mediated disassembly. Conclusion: We demonstrate that IsTRP defines a
new protein family within the Trx superfamily, confirm the conservation of function for class II Grx from nonphylogenetically
related species, and highlight the versatility of the Trx folding unit to acquire Fe/S binding as a recurrent emergent function.
Antioxid. Redox Signal. 24, 205-216

Autor

Bisio, H.
Bonilla, M
Manta, Bruno
Graña, M.
Salzman, V.
Aguilar, P. S.
Gladyshev, V. N.
Comini, M. A.

Fuente

Antioxidants & Redox Signaling v. 24, no. 4, 2016. --p. 205-206

Editor

Mary Ann Liebert, Inc. publishers

Fecha

2016

Derechos

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Formato

PDF

Idioma

Inglés

Tipo

Artículo
Fecha de agregación
March 2, 2016
Colección
Bibliografía Nacional Química
Tipo de Elemento
Document
Etiquetas
, , ,
Citación
Bisio, H., “A New Class of Thioredoxin-Related Protein Able to Bind Iron-Sulfur Clusters,” RIQUIM - Repositorio Institucional de la Facultad de Química - UdelaR, accessed August 22, 2019, http://riquim.fq.edu.uy/items/show/3701.
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