Selective adsorption of immunoglobulins and glucosylated proteins on phenylboronate-agarose

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Título

Selective adsorption of immunoglobulins and glucosylated proteins on phenylboronate-agarose

Tema

INMUNOGLOBULINAS
PROTEINAS GLICOSILADAS
AGAROSA
ADSORPCION SELECTIVA
BIBLIOGRAFIA NACIONAL QUIMICA
1992

Abstract

Aminophenylboronate-substituted agarose in 20 mM N-2-hydroxyethylpiperazine-N′-2-ethanesulphonic acid, pH 8.5, selectively adsorbs immunoglobulins and complement factors C3 and C4 from human serum. The selectivity of binding is strongly influenced by the presence of magnesium chloride in the sample buffer. Adsorbed immunoglobulins are quantitatively eluted by sorbitol, but only partially by ethylene glycol or methylcellosolve. Aniline-agarose of a similar degree of substitution shows only weak adsorption of serum proteins under similar experimental conditions, thus indicating the important contribution of the boronate moiety to this interaction. Immunoglobulin adsorption seems not to be due to the cis-diol complexation used extensively for the chromatographic determination of non-enzymatically glucosylated proteins. Hydrophobic and π-π interactions with the aromatic structure of the ligand seem also to contribute to protein binding. The behaviour of aminophenylboronate-liganded agarose is, in some respects, rather similar to that of the so-called “thiophilic adsorbents”.

Autor

Rydén, L.
Porath, J.

Fuente

Journal of Chromatography A v. 604, no. 1, 1992. -- p. 109-115.

Editor

Elsevier

Fecha

1992

Derechos

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Formato

PDF

Idioma

Inglés

Tipo

Artículo

Identificador

DOI:10.1016/0021-9673(92)85535-2

Document Item Type Metadata

Original Format

PDF
Fecha de agregación
April 15, 2016
Colección
Bibliografía Nacional Química
Tipo de Elemento
Document
Etiquetas
, , ,
Citación
Brena, Beatriz M, “Selective adsorption of immunoglobulins and glucosylated proteins on phenylboronate-agarose,” RIQUIM - Repositorio Institucional de la Facultad de Química - UdelaR, accessed April 19, 2024, https://riquim.fq.edu.uy/items/show/3857.
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