Biochemical characterization of a fructokinase mutant of Rhizobium meliloti

ENZIMAS

BACTERIAS

BIOQUIMICA

RHIZOBIUM MELILOTI

BIBLIOGRAFIA NACIONAL QUIMICA

1980

A double mutant strain (UR3) of R. meliloti L5-30 was isolated from a phosphoglucose isomerase mutant (UR1) on the basis of its resistance to fructose inhibition when grown on fructose-rich medium.  UR3 lacked both phosphoglucose isomerase and fructokinase activity.  A mutant strain (UR4) lacking only the fructokinase activity was derived from UR3; it grew on the same C sources as the parent strain, but not on fructose, mannitol, or sorbitol.  A spontaneous revertant (UR5) of normal growth phenotype contained fructokinase activity.  A fructose transport system was found in L5-30, UR4, and UR5 grown in arabinose-fructose minimal medium.  No fructose uptake activity was detected when L5-30 and UR5 were grown on arabinose minimal medium, but this activity was present in strain UR4.  Free fructose was concd. intracellularly by UR4 >200-fold above the external level.  A partial transformation of fructose into mannitol and sorbitol was detected by enzymic anal. of the uptake products.  Polyol dehydrogenase activity was detected in UR4 grown in arabinose-fructose minimal medium.  The induction pattern of polyol dehydrogenase activities in this strain might be due to slight intracellular fructose accumulation.

Journal of Bacteriology v. 144, no. 1, 1980. -- p. 12-16

American Society for Microbiology

1980

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ISSN:0021-9193

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