An isomerase completes the circuit for a redox switch

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Título

An isomerase completes the circuit for a redox switch

Tema

ENZIMAS
TRANSGLUTAMINASA 2
ESTADOS PATOLOGICOS
REDOX
BIBLIOGRAFIA NACIONAL QUIMICA
2018

Abstract

The activity of human transglutaminase 2 (TG2), which forms protein cross-links between glutamine and lysine residues, is controlled by an allosteric disulfide bond. However, the mechanism by which this bond is formed, like many systems regulated by oxidative cysteine modifications, was not clear. A new study from Khosla and colleagues shows that TG2 is oxidatively inactivated by the protein disulfide isomerase ERp57, providing the first example of a defined and reversible protein-controlled redox switch and pointing to new strategies to inhibit undesirable TG2 activity in pathological states.

Fuente

Journal of Biological Chemistry  v. 293, no. 8, 2018. -- p. 2650-2651

Editor

American Society for Biochemistry and Molecular Biology

Fecha

2018

Derechos

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Formato

PDF

Idioma

Inglés

Tipo

Artículo

Identificador

DOI 10.1074/jbc.H118.001807

Document Item Type Metadata

Original Format

PDF
Fecha de agregación
October 29, 2018
Colección
Bibliografía Nacional Química
Tipo de Elemento
Document
Etiquetas
, , ,
Citación
Salinas, Gustavo., “An isomerase completes the circuit for a redox switch,” RIQUIM - Repositorio Institucional de la Facultad de Química - UdelaR, accessed November 17, 2019, http://riquim.fq.edu.uy/items/show/5296.
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