Caracterización de Inhibidores de Serino-proteasas (Serpinas) de Fasciola hepatica como fundamento para el desarrollo de nuevos métodos de control de la Fasciolosis”

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Título

Caracterización de Inhibidores de Serino-proteasas (Serpinas) de Fasciola hepatica como fundamento para el desarrollo de nuevos métodos de control de la Fasciolosis”

Tema

TESIS
TESIS DE DOCTORADO
HELMINTOS
FASCIOLA HEPATICA
PARASITOLOGIA
FASCIOLOSIS-CONTROL

Abstract

Las proteasas son enzimas notables que participan en innumerables procesos fisiológicos importantes en los animales. Sin embargo, la proteólisis no regulada puede llevar a la aparición de algunas enfermedades funcionales. Los inhibidores de proteasas desempeñan funciones cruciales en el desarrollo y la supervivencia de los parásitos. Estos inhibidores participan en la modulación de las respuestas inmunes de sus huéspedes vertebrados. Los miembros de la familia de las serpinas (inhibidores de serino-proteasas por sus siglas en inglés) son inhibidores irreversibles de las serino-proteasas y regulan los sistemas relacionados con la defensa contra los parásitos. Actualmente hay información limitada disponible sobre los inhibidores de la proteasa del trematodo hematófago Fasciola hepatica. En esta tesis, se caracterizaron cuatro serpinas de F. hepatica (FhS-1 - FhS-4). La caracterización bioquímica reveló que rFhS-2 inhibe la actividad de la catepsina G de neutrófilos humanos. Comparativamente, rFhS-4 inhibe la actividad de la quimotripsina pancreática bovina y la catepsina G. En consecuencia, el índice de estequiometría (SI) para rFhS-2 y catepsina G fue 2.6, mientras que para rFhS-4 fue 2.4 para quimotripsina y 1.3 para catepsina G. Además, se observó la formación de complejos irreversibles entre rFhS-2 y rFhS-4 con estas proteasas. El análisis bioquímico de rFhS-4 demuestra que tiene una constante de segundo orden (ka) de 3.8 x 103 M-1 s-1 para quimotripsina. De manera similar, con otras serpinas, ambas proteínas recombinantes se unen a la heparina con alta afinidad. La localización en tejidos demostró que estas serpinas no están localizadas en los mismos órganos, que FhS-2 se localiza en el ovario y FhS-4 en las células intestinales, y ambos se ubicaron conjuntamente en las espinas dentro del tegumento. Estos hallazgos proporcionan la base para los posibles roles funcionales de estas proteínas como parte de un mecanismo del gusano adulto para evadir el sistema inmunitario del huésped y proteger los huevos para continuar el ciclo de vida del parásito. Una mayor comprensión del papel funcional de estas serpinas podría conducir al descubrimiento de nuevas intervenciones de control antiparasitario.

Autor

Sánchez Di Maggio, Lucía Laura

Editor

Montevideo : UdelaR-Facultad de Química

Fecha

2020

Colaborador

da Silva Vaz, Itabajara (Director de Tesis)

Berasain, Patricia (Directora de Tesis)

Derechos

Información sobre Derechos de Autor

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Formato

Papel
PDF

Extent

122 p.

Idioma

Español

Tipo

Tesis

Identificador

TD 576.8 SAN

Document Item Type Metadata

Original Format

Papel
Fecha de agregación
June 1, 2021
Colección
Tesis de doctorado, maestría, trabajos de diploma y monografías técnicas
Tipo de Elemento
Document
Etiquetas
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Citación
Sánchez Di Maggio, Lucía Laura, “Caracterización de Inhibidores de Serino-proteasas (Serpinas) de Fasciola hepatica como fundamento para el desarrollo de nuevos métodos de control de la Fasciolosis”,” RIQUIM - Repositorio Institucional de la Facultad de Química - UdelaR, accessed November 29, 2022, http://riquim.fq.edu.uy/items/show/6251.
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