The adsorption/desorption behaviour of horseradish peroxidase heroxidase and porcine Thyroglobulin on concanavalin a-sepharose with different ligand densities

ENZIMAS

LECTINA

PEROXIDASAS

BIBLIOGRAFIA NACIONAL QUIMICA

2000

A series of Concanavalin A-Sepharose gels containing between 5 and 480 mg lectin/g of dry gel was prepared by varying the amount of Concanavalin A used in the coupling reaction after activation with 1-cyano-4-(dimethyl-amino)-pyridinium tetrafluoroborate (CDAP) in a modified procedure. The influence of the ligand content on the adsorption / desorption of two different glycoproteins horseradish peroxidase (HRP Mw 40 KDa) and porcine thyroglogulin (Mw 670 KDa) was studied. The adsorption of HRP was found to be dependent on the ligand density and the largest amount adsorbed was obtained when the molar ratio between immobilized Con A and applied HRP was 9/1. The results indicate that highly effective lectin affinity adsorbents can be rationally designed based on the amounts of immobilized lectin

International Journal of Bio/Chromatographyv. 5, no. 4, 2000. -- pp. 255-265

Overseas

2000

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