Tuned Escherichia coli as a host for the expression of disulfide-rich proteins
Dublin Core
Título
Tuned Escherichia coli as a host for the expression of disulfide-rich proteins
Tema
PROTEINAS
ESCHERICHIA COLI
BIBLIOGRAFIA NACIONAL QUIMICA
2011
Abstract
Disulfide-bond formation is a major post-translational modification and is essential for protein folding, stability, and function. This is especially true for secreted proteins, many of which possess great potential for biotechnological applications. Focusing on the use of Escherichia coli for the production of this class of proteins, we describe the mechanisms that maintain redox compartmentalization in the cell, with an emphasis on those that promote the formation and isomerization of disulfide bonds in the bacterial periplasm, while presenting parallel pathways in the eukaryotic endoplasmic reticulum. Based on these concepts, we review the use of E. coli as a cell factory for the production of heterologous disulfide-containing proteins using either peri- or cytoplasmic expression and, in particular, how these compartments can be tuned to improve the yield of correctly folded recombinant proteins. Finally, we describe a few examples of the production of small disulfide- rich proteins (protease inhibitors) to illustrate how soluble, active, and fully oxidized recombinants may be successfully obtained upon peri- or cytoplasmic expression in E. coli.
Fuente
Biotechnology Journal v. 6, no. 6, 2011. -- p. 686-699
Editor
Wiley-VCH Verlag GmbH & Co.
Fecha
2011
Derechos
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PDF
Idioma
Inglés
Tipo
Artículo
Identificador
DOI 10.1002/biot.201000335
- Fecha de agregación
- September 26, 2013
- Colección
- Bibliografía Nacional Química
- Tipo de Elemento
- Document
- Etiquetas
- Escherichia coli, Proteínas
- Citación
- Salinas, Gustavo, “Tuned Escherichia coli as a host for the expression of disulfide-rich proteins,” RIQUIM - Repositorio Institucional de la Facultad de Química - UdelaR, accessed April 26, 2024, https://riquim.fq.edu.uy/items/show/987.
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