Mass spectrometric analysis of the immunodominant glycan epitope of Echinococcus granulosus antigen Ag5

Dublin Core

Título

Mass spectrometric analysis of the immunodominant glycan epitope of Echinococcus granulosus antigen Ag5

Tema

ESPECTROSCOPIA DE MASAS
ECHINOCOCCUS GRANULOSUS
BIBLIOGRAFIA NACIONAL QUIMICA
2012

Abstract

In previous work we showed that Ag5, a major diagnostic antigen from the metacestode of Echinococcus granulosus, possesses a dominant sugar epitope that upon removal results in abolition of most of the antigen immunoreactivity with patient sera. Analysis of this glycan modification has now been performed by western blotting and mass spectrometry. Reactivity to both a specific monoclonal antibody (TEPC15) and human C-reactive protein as well as the presence of a modification of 165 mass units, as detected by mass spectrometry of both glycopeptides and released N-glycans, indicated that the immunodominant sugar epitope of the Ag5 38 kDa subunit is a biantennary structure modified by phosphorylcholine. We believe this is the first time that such a modification has been proven in cestodes and provides the structural basis for understanding the antigenicity of this major E. granulosus component

Autor

Paschinger, K.
Wilson, I. B. H.

Fuente

International Journal for Parasitology v. 42, 2012. -- P. 279-285

Editor

Elsevier

Fecha

2012

Derechos

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Formato

PDF

Idioma

Inglés

Tipo

Artículo

Identificador

doi:10.1016/j.ijpara.2012.01.002

Cobertura

 

 

Document Item Type Metadata

Original Format

PDF
Fecha de agregación
August 15, 2012
Colección
Bibliografía Nacional Química
Tipo de Elemento
Document
Etiquetas
,
Citación
Paschinger, K., “Mass spectrometric analysis of the immunodominant glycan epitope of Echinococcus granulosus antigen Ag5,” RIQUIM - Repositorio Institucional de la Facultad de Química - UdelaR, accessed December 2, 2020, http://riquim.fq.edu.uy/items/show/104.
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