Phage anti-immune complex assay : general strategy for noncompetitive immunodetection of small molecules

Dublin Core

Título

Phage anti-immune complex assay : general strategy for noncompetitive immunodetection of small molecules

Tema

IMMUNOLOGIA
QUIMICA ANALITICA
BIBLIOGRAFIA NACIONAL QUIMICA
2007

Abstract

Due to their size, small molecules cannot be simultaneously bound by two antibodies, precluding their detection by noncompetitive two-site immunoassays, which are superior to competitive ones in terms of sensitivity, kinetics, and working range. This has prompted the development of anti-immune complex antibodies, but these are difficult to produce, and often exhibit high crossreactivity with the unliganded primary antibody. This work demonstrates that anti-immune complex antibodies can be substituted by phage particles isolated from phage display peptide libraries. Phages bearing specific small peptide loops allowed to focus the recognition to changes in the binding area of the immune complex. The concept was tested using environmental and drug analytes; with improved sensitivity and ready adaptation into on-site formats. Peptides specific for different immune complexes can be isolated from different peptide libraries in a simple and systematic fashion allowing the rapid development of noncompetitive assays for small molecules

Autor

González Techera, Andrés
Vanrell, L.
Last, J.A.
Hammock, B. D.

Fuente

Analytical Chemistry v. 79, no. 20, 2007. -- p. 7799-7806

Editor

American Chemical Society

Fecha

2007

Derechos

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Formato

PDF

Idioma

Ingles

Tipo

Artículo

Identificador

DOI: 10.1021/ac071323h
Fecha de agregación
November 24, 2014
Colección
Bibliografía Nacional Química
Tipo de Elemento
Document
Etiquetas
,
Citación
González Techera, Andrés, “Phage anti-immune complex assay : general strategy for noncompetitive immunodetection of small molecules,” RIQUIM - Repositorio Institucional de la Facultad de Química - UdelaR, accessed April 8, 2020, http://riquim.fq.edu.uy/items/show/2040.
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