Reversible immobilization of soybean β-amylase on phenylboronate-agarose

Dublin Core

Título

Reversible immobilization of soybean β-amylase on phenylboronate-agarose

Tema

BETA-AMILASAS
SOJA
INMOVILIZACION REVERSIBLE
BIBLIOGRAFIA NACIONAL QUIMICA
1988

Abstract

Soybean beta-amylase was immobilized on phenylboronate-agarose by strong interactive binding. The insoluble derivative was active and more stable to temperature changes than the free enzyme. The absence of enzyme leakage even in the presence of substrate was demostrated. Changes in pH over a wide range(4.0-8.0) did not affect the stability of the complex. The support could be recovered by sorbitol elution |b which demonstrated the reversibility of the binding. Since the enzyme was not reatained on phenylagarose under similar conditions |b we rejected hydrophobic interactions as a cause of the strong binding of the enzyme to phenylboronate-agarose. We suggest that the bonding of the enzyme to the phenylboronate ligand occurs by a charge transfer mechanism between the trigonal boronate and the side chain nitrogenated groups. It was concluded that phenylboronate-agarose has good properties as a support |b which recommends its use for the preparation of immobilized enzymes

Fuente

Biotechnology and Bioengineering v. 31, no.7, 1988. -- p. 711-713

Editor

Willey

Fecha

1988

Derechos

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Formato

PDF

Idioma

Inglés

Tipo

Artículo

Identificador

DOI: 10.1002/bit.260310712

Document Item Type Metadata

Original Format

PDF
Fecha de agregación
October 18, 2016
Colección
Bibliografía Nacional Química
Tipo de Elemento
Document
Etiquetas
, ,
Citación
Batista-Viera, Francisco, “Reversible immobilization of soybean β-amylase on phenylboronate-agarose,” RIQUIM - Repositorio Institucional de la Facultad de Química - UdelaR, accessed September 28, 2020, http://riquim.fq.edu.uy/items/show/4457.
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