Homology models of human all-trans retinoic metabolizing enzymes CYP26B1 and CYP26B1 spliced variant

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Título

Homology models of human all-trans retinoic metabolizing enzymes CYP26B1 and CYP26B1 spliced variant

Tema

ENZIMAS
ACIDO RETINOICO
BIBLIOGRAFIA NACIONAL QUIMICA
2012

Abstract

Homology models of CYP26B1 (cytochrome P450RAI2) and CYP26B1 spliced variant were derived using the crystal structure of cyanobacterial CYP120A1 as template for the model building. The quality of the homology models generated were carefully evaluated, and the natural substrate all-trans-retinoic acid (atRA), several tetralone-derived retinoic acid metabolizing blocking agents (RAMBAs), and a well-known potent inhibitor of CYP26B1 (R115866) were docked into the homology model of full-length cytochrome P450 26B1. The results show that in the model of the full-length CYP26B1, the protein is capable of distinguishing between the natural substrate (atRA), R115866, and the tetralone derivatives. The spliced variant of CYP26B1 model displays a reduced affinity for atRA compared to the full-length enzyme, in accordance with recently described experimental information.

Autor

Elmabsout, A. A.
Savenstrand, H.
Awadalla, M. K. A.
Strid, A.
Sirsjo, A.
Eriksson, L. A.

Derechos

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Formato

PDF

Idioma

Inglés

Tipo

Artículo

Identificador

DOI: 10.1021/ci300264u

Document Item Type Metadata

Original Format

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Fecha de agregación
September 29, 2017
Colección
Bibliografía Nacional Química
Tipo de Elemento
Document
Etiquetas
,
Citación
Sáenz, Patricia, “Homology models of human all-trans retinoic metabolizing enzymes CYP26B1 and CYP26B1 spliced variant,” RIQUIM - Repositorio Institucional de la Facultad de Química - UdelaR, accessed October 21, 2017, http://riquim.fq.edu.uy/items/show/4670.
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