Further structural characterization of the Echinococcus granulosus laminated layer carbohydrates : The blood-antigen P1-motif gives rise to branches at different points of the O-glycan chains
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Abstract
is still largely unexplored. An important cestode
species is Echinococcus granulosus, the tissue-dwelling
larval stage of which causes hydatid disease. The E. granulosus
larva is protected from the host by a massive
mucin-based extracellular matrix termed laminated layer
(LL). We previously reported (Biochemistry 48:11678,
2009) the molecular structure of the most abundant LL
O-glycans, comprising up to six monosaccharide residues.
These are based on Cores 1 and 2, in cases elongated by a
chain of Galpβ1-3 residues, which can be capped by
Galpα1-4. In addition, the Core 2 GlcNAcp residue can
be decorated with the Galpα1-4Galpβ1-4 disaccharide.
Larger glycans also detected contained additional HexNAc
residues that could not be explained by the structural repertoire
described above. In this work, we elucidate, by
mass spectrometry (MS) and nuclear magnetic resonance
(NMR), six additional glycans from the E. granulosus LL
between six and eight residues in size. Their structures are
related to those already described but in cases bear GlcNAcpβ1-6 or Galpα1-4Galpβ1-4GlcNAcpβ1-6 as ramifications
on the core Galpβ1-3 residue. We also obtained
evidence that noncore Galpβ1-3 residues can be similarly
ramified. Thus, the new motif together with the previous
information may explain all the glycan compositions
detected in the LL by MS. In addition, we show that the
anti-Echinococcus monoclonal antibody E492 (Parasite
Immunol 21:141, 1999) recognizes Galpα1-4Galpβ1-
4GlcNAcp (the blood P1-antigen motif). This explains the
antibody’s reactivity with a range of Echinococcus tissues,
as the P1-motif is also carried on non-LL N-glycans and
glycolipids from this genus.
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