Improved glucoamylase immobilization onto calcined chicken bone particles

INMOVILIZACION DE ENZIMAS

GLUCOAMILASA

BIBLIOGRAFIA NACIONAL QUIMICA

2011

Calcination was considered for the first time as an alternative to recover inorganic bone component from spent glucoamylase-bone derivatives. The subsequent adsorption of glucoamylase (GA) onto calcined bone particles was assessed. Adsorption capacity of the calcined matrix was found to be from 1.1- to 1.4-fold superior to that of non-calcined supports, and it was dependent on the applied load. Moreover, the expressed activity of GA derivatives on calcined matrix was, at least, 2-fold higher than that of biocatalysts onto non-calcined support. The optimization of the loading allowed the preparation of derivatives with 139 GA units per gram of support, which preserve 52% of the immobilized activity. Additionally, calcination of spent GA biocatalysts on calcined bone particles was performed, and adsorption of glucoamylase onto the bone particles calcined a second time was also found to be efficient. In addition to the improved catalytic properties, the half-life at 55°C of the GA biocatalysts on calcined bone was increased 1.7- fold in comparison with that of soluble GA and GA adsorbed onto non-calcined bone particles. Furthermore, the same cassava starch conversion can be achieved batchwise in a stirred-tank reactor using less insoluble biocatalyst, 37% of the GA-bone derivative, which represents an important saving for industrial applications.

Food and Bioprocess Technology v. 4, no. 7, 2011. -- p. 1186-1196

Springer

2011

 

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DOI 10.1007/s11947-009-0214-y