PrnA : a Zn2Cys6 activator with a unique DNA recognition mode

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Title

PrnA : a Zn2Cys6 activator with a unique DNA recognition mode

Subject

ACIDO DESOXIRRIBONUCLEICO
MICROBIOLOGIA
2002
BIBLIOGRAFÍA NACIONAL QUÍMICA

Abstract

The PrnA transcriptional activator of Aspergillus nidulans binds as a dimer to CCGG-N-CCGG inverted repeats and to CCGG-6/7N-CCGG direct repeats. The binding specificity of the PrnA Zn cluster differs from that of the Gal4p/Ppr1p/UaY/Put3p group of proteins. Chimeras with UaY, a protein that strictly recognizes a CGG-6N-CCG motif, show that the recognition of the direct repeats necessitates the PrnA dimerization and linker elements, but the recognition of the CCGG-N-CCGG inverted repeats depends crucially on the PrnA Zn binuclear cluster and/or on residues amino-terminal to it. Three high-affinity sites in two different promoters have been visualized by in vivo methy-lation protection. Proline induction is essential for in vivo binding to these three sites but, as shown previously, not for nuclear entry. Simultaneous repression by ammonium and glucose does not affect in vivo binding to these high-affinity sites. PrnA differs from the isofunctional Saccharomyces cerevisiæ protein Put3p, both in its unique binding specificity and in the requirement of induction for in vivo DNA binding.

Creator

Gomez, D.
Cubero, B.
Cecchetto, G.

Source

Molecular Microbiology v. 44, no. 2, 2002. -- p. 585-597

Publisher

Wiley Online Library

Date

2002

Rights

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Format

PDF

Language

Inglés

Type

Artículo

Identifier

DOI: 10.1046/j.1365-2958.2002.02939.x
Date Added
December 8, 2014
Collection
Bibliografía Nacional Química
Item Type
Document
Tags
,
Citation
Gomez, D., Cubero, B., and Cecchetto, G., “PrnA : a Zn2Cys6 activator with a unique DNA recognition mode,” RIQUIM - Repositorio Institucional de la Facultad de Química - UdelaR, accessed November 17, 2025, https://riquim.fq.edu.uy/items/show/2154.