Isolation and biochemical characterization of a glutathione s-transferase from Echinococcus granulosus protoscoleces.
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Title
Isolation and biochemical characterization of a glutathione s-transferase from Echinococcus granulosus protoscoleces.
Subject
GLUTATIONAS
GLUTATIONA S-TRANSFERASA
ECHINOCOCCUS GRANULOSUS PROTOSCOLECES
ENZIMAS
BIBLIOGRAFIA NACIONAL QUIMICA
1994
Abstract
A protein fraction migrating as a Mr 24 kDa band on SDS-PAGE was isolated by affinity chromatography on glutathione-agarose from a soluble extract of E. granulosus protoscoleces from sheep(UK). This fraction had glutathione S-transferase activity of 0.4 μmol min−1 mg−1 when measured using a standard synthetic substrate and its determined N-terminal amino acid sequence most closely resembled Mu class gluthathione S-transferases. In addition, protoscoleces from the distinct sheep and horse E. granulosus strains showed a different pattern of glutathione-binding proteins: the Mr 24 kDa species was obtained in both cases whereas an additional band of slightly faster electrophoretic mobility was isolated from horse(UK) protoscoleces.
Source
International Journal for Parasitology v. 7, 1994. -- p. 1063-1066
Publisher
Elsevier
Date
1994
Rights
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Language
Inglés
Type
Artículo
Identifier
doi:10.1016/0020-7519(94)90172-4
Document Item Type Metadata
Original Format
PDF
