Homology models of human all-trans retinoic metabolizing enzymes CYP26B1 and CYP26B1 spliced variant

Dublin Core

Title

Homology models of human all-trans retinoic metabolizing enzymes CYP26B1 and CYP26B1 spliced variant

Subject

ENZIMAS
ACIDO RETINOICO
BIBLIOGRAFIA NACIONAL QUIMICA
2012

Abstract

Homology models of CYP26B1 (cytochrome P450RAI2) and CYP26B1 spliced variant were derived using the crystal structure of cyanobacterial CYP120A1 as template for the model building. The quality of the homology models generated were carefully evaluated, and the natural substrate all-trans-retinoic acid (atRA), several tetralone-derived retinoic acid metabolizing blocking agents (RAMBAs), and a well-known potent inhibitor of CYP26B1 (R115866) were docked into the homology model of full-length cytochrome P450 26B1. The results show that in the model of the full-length CYP26B1, the protein is capable of distinguishing between the natural substrate (atRA), R115866, and the tetralone derivatives. The spliced variant of CYP26B1 model displays a reduced affinity for atRA compared to the full-length enzyme, in accordance with recently described experimental information.

Creator

Sáenz, Patricia
Elmabsout, A. A.
Savenstrand, H.
Awadalla, M. K. A.
Strid, A.
Sirsjo, A.
Eriksson, L. A.

Rights

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Format

PDF

Language

Inglés

Type

Artículo

Identifier

DOI: 10.1021/ci300264u

Document Item Type Metadata

Original Format

PDF
Date Added
September 29, 2017
Collection
Bibliografía Nacional Química
Item Type
Document
Tags
,
Citation
Sáenz, Patricia et al., “Homology models of human all-trans retinoic metabolizing enzymes CYP26B1 and CYP26B1 spliced variant,” RIQUIM - Repositorio Institucional de la Facultad de Química - UdelaR, accessed November 17, 2025, https://riquim.fq.edu.uy/items/show/4670.