Tailoring chain length selectivity of a solvent-tolerant lipase activity from Aspergillus niger MYA 135 by submerged fermentation

The use of biocatalysts in fuel industry is an interesting and greener alternative. In this connection, it was found
that the chain-length selectivity profile of a solvent-tolerant lipase activity fromAspergillus nigerMYA 135 determined
in both hydrolytic and synthetic reactions depended on theway that the enzymewas prepared. Indeed, a
mycelium-bound (Mb) lipase activity obtained either in presence or absence of 2% olive oil as well as a lyophilized
supernatant extract obtained in presence of 2% olive oil showed different specificity constants (1/α).
Thus, the highest substrate specificity in hydrolysis reaction was observed toward a long-chain fatty acid (C18;
1/α=1.0) with the constitutive Mb-lipase in organic medium. In addition, this lipase preparation was specific
toward the synthesis of methyl palmitate during esterification (1/α=1.00) and ethyl palmitate in transesterification
(1/α=0.93). Interestingly, the induced Mb-lipase was a highly reactive biocatalyst preparation in both
transesterification (58% of the reactions displayed 1/α>0.5) and esterification (88% of the reactions displayed
1/α>0.7) reactions. On the contrary, the induced lyophilized supernatant was the most specific enzymatic
system showing a clear preference for linoleic acid in esterification reactions (1/α around of 0.77 for all acyl
acceptors tested).

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