Characterization of news proteolytic enzimes from ripe fruits of Bromelia antiacantha Bertol. (Bromeliaceae)
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Abstract
obtained by adding four volumes of cold acetone to the crude extract. This preparation (redissolved acetone precipitate, RAP) showed maximum
activity (>80%) at pH 5–9, and exhibited high thermal stability (>90% of residual activity after heating for 60 min at 60 ◦C). The enzyme was
completely inhibited by E-64 trans-epoxysuccinyl-leucyl-amido(4-guanidino)-butane and iodoacetic acid and activated by the addition of cysteine
or -mercaptoethanol; these results strongly suggest that the isolated protease should be included within the cysteine group, as all the other studied
proteases belonging to the family Bromeliaceae. IEF-zymogram of RAP showed five bands (pI 7.3 to <9.3), most of them proteolytically actives,
but only three of which (pI 7.6, 8.2 and 8.8) proved to be important. Ion exchange chromatography in DEAE-Sephadex, was selected to separate
this active bands.
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