EndoG : A novel multifunctional halotolerant glucanase and xylanase isolated from cow rumen

Dublin Core

Título

EndoG : A novel multifunctional halotolerant glucanase and xylanase isolated from cow rumen

Tema

RUMEN
VACA
GLUCANASA
XILANASA
BIBLIOGRAFIA NACIONAL QUIMICA
2016

Abstract

Lignocellulosic materials represent a sustainable source of chemicals and fuels because of their lowcost and ample supply. The current limitations on bioconversion of lignocellulosic biomass include poorenzyme stability and inhibition by secondary or final products. Here, we report the biochemical char-acterization of a novel, rumen metagenome-derived glucanase and xylanase, named EndoG. From thededuced amino acid sequence it was assigned to glycoside hydrolase family 5. EndoG showed similarityto non-characterized proteins, and its parental organism is likely related to the genus Prevotella. The1146pb ORF encoding EndoG was over-expressed in Escherichia coli and the protein purified. The recom-binant EndoG displayed a wide range of pH activity with a maximum at pH 5.0 and at least 65% activityat pH between 4.5 and 7.5. The enzyme was highly stable at 55◦C for 1 h, and retained 81% activity at 4 MNaCl. EndoG was also active in the presence of diverse divalent cations, detergents, EDTA, acetate, fur-fural, imidazolium ionic liquids, and ethanol. Glucose or cellobiose had no effect in EndoG performance.EndoG behaved as a multifunctional endo- and exo-glucanase, as well as xylanase, displaying activity on4-methylumbelliferyl--d-cellobioside, p-nitrophenyl--d-cellobioside, carboxymethylcellulose (CMC),phosphoric acid swollen cellulose, avicel, xylan, lichenan and sugar cane bagasse. To evaluate its biotech-nological potential, ethanologenic E. coli MS04 cells expressing either EndoG or a Thermobifida fusca-glucosidase were co-cultured in minimal media with avicel or CMC as the sole carbon source attaining2.0 g/L and 3.3 g/L of ethanol, respectively.

Autor

Loaces, Inés
Bottini, Gualberto
Fabiano, Elena
Martínez, Alfredo
Noya, Francisco

Fuente

Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic v. 126, 2016. -- p. 1-9

Editor

Elsevier

Fecha

2016

Derechos

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Formato

PDF

Idioma

Inglés

Tipo

Artículo

Identificador

http://dx.doi.org/10.1016/j.molcatb.2016.01.004

Document Item Type Metadata

Original Format

PDF
Fecha de agregación
May 10, 2016
Colección
Bibliografía Nacional Química
Tipo de Elemento
Document
Etiquetas
, , ,
Citación
Loaces, Inés, “EndoG : A novel multifunctional halotolerant glucanase and xylanase isolated from cow rumen,” RIQUIM - Repositorio Institucional de la Facultad de Química - UdelaR, accessed January 22, 2020, http://riquim.fq.edu.uy/items/show/3980.
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