EndoG : A novel multifunctional halotolerant glucanase and xylanase isolated from cow rumen

RUMEN

VACA

GLUCANASA

XILANASA

BIBLIOGRAFIA NACIONAL QUIMICA

2016

Lignocellulosic materials represent a sustainable source of chemicals and fuels because of their lowcost and ample supply. The current limitations on bioconversion of lignocellulosic biomass include poorenzyme stability and inhibition by secondary or final products. Here, we report the biochemical char-acterization of a novel, rumen metagenome-derived glucanase and xylanase, named EndoG. From thededuced amino acid sequence it was assigned to glycoside hydrolase family 5. EndoG showed similarityto non-characterized proteins, and its parental organism is likely related to the genus Prevotella. The1146pb ORF encoding EndoG was over-expressed in Escherichia coli and the protein purified. The recom-binant EndoG displayed a wide range of pH activity with a maximum at pH 5.0 and at least 65% activityat pH between 4.5 and 7.5. The enzyme was highly stable at 55◦C for 1 h, and retained 81% activity at 4 MNaCl. EndoG was also active in the presence of diverse divalent cations, detergents, EDTA, acetate, fur-fural, imidazolium ionic liquids, and ethanol. Glucose or cellobiose had no effect in EndoG performance.EndoG behaved as a multifunctional endo- and exo-glucanase, as well as xylanase, displaying activity on4-methylumbelliferyl--d-cellobioside, p-nitrophenyl--d-cellobioside, carboxymethylcellulose (CMC),phosphoric acid swollen cellulose, avicel, xylan, lichenan and sugar cane bagasse. To evaluate its biotech-nological potential, ethanologenic E. coli MS04 cells expressing either EndoG or a Thermobifida fusca-glucosidase were co-cultured in minimal media with avicel or CMC as the sole carbon source attaining2.0 g/L and 3.3 g/L of ethanol, respectively.

Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic v. 126, 2016. -- p. 1-9

Elsevier

2016

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http://dx.doi.org/10.1016/j.molcatb.2016.01.004

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