Correlation of average hydrophobicity, water/air interface surface rheological properties and foaming properties of proteins

Dublin Core

Título

Correlation of average hydrophobicity, water/air interface surface rheological properties and foaming properties of proteins

Tema

PROTEINAS
ESPUMAS
PROTEINAS DE SUERO DE LECHE
PROTEINAS DE SOJA
BIBLIOGRAFIA NACIONAL QUIMICA
2012

Abstract

A comparative study on the behavior in the air–water interface of b-lactoglobulin, a-lactoalbumin, glycinin and b-conglycinin was performed. The behavior at the interface was evaluated by equilibrium surface tension and surface rheological properties of adsorbed films. There were significant differences (a0.05) in the values of the constants of adsorption to the interface of the four proteins. The glycinin had the slowest rate of adsorption, due to its low average hydrophobicity, low molecular flexibility and large molecular size. Smaller proteins like b-lactoglobulin and a-lactoalbumin tended to greater equilibrium pressure values than the larger proteins because of its higher rate of adsorption to the interface. The foam capacity of proteins showed a positive correlation with the average hydrophobicity; the maximal retained liquid volume or the initial rate of passage of liquid to foam were significantly lower (a0.05) when protein was glycinin. The dilatational modulus of glycinin was the lowest, which implies lowest resistance to disruption of the film. Glycinin protein has lower proportion of gravitational drainage and higher disproportionation having perhaps a less resistant film. In conclusion, b-conglycinin and whey proteins showed a similar behavior, so b-conglycinin might be the best soybean protein to replace milk proteins in food formulations.

Autor

Medrano, Alejandra
Abirached, Cecilia
Araújo, A. C
Panizzolo, Luis A
Añon, M. C

Fuente

Food Science and Technology International v. 18, no. 2, 2012. -- p. 187-193

Editor

Sage Publications

Fecha

2012

Derechos

Información sobre Derechos de Autor

(Por favor lea este aviso antes de abrir los documentos u objetos)

La legislación uruguaya protege el derecho de autor sobre toda creación literaria, científica o artística, tanto en lo que tiene que ver con sus derechos morales, como en lo referente a los derechos patrimoniales con sujeción a lo establecido por el derecho común y las siguientes leyes

(LEY 9.739 DE 17 DE DICIEMBRE DE 1937 SOBRE PROPIEDAD LITERARIA Y ARTISTICA CON LAS MODIFICACIONES INTRODUCIDAS POR LA LEY DE DERECHO DE AUTOR Y DERECHOS CONEXOS No. 17.616 DE 10 DE ENERO DE 2003, LEY 17.805 DE 26 DE AGOSTO DE 2004, LEY 18.046 DE 24 DE OCTUBRE DE 2006 LEY 18.046 DE 24 DE OCTUBRE DE 2006)

ADVERTENCIA - La consulta de este documento queda condicionada a la aceptación de las siguientes condiciones de uso: Este documento es únicamente para usos privados enmarcados en actividades de investigación y docencia. No se autoriza su reproducción con fines de lucro. Esta reserva de derechos afecta tanto los datos del documento como a sus contenidos. En la utilización o cita de partes debe indicarse el nombre de la persona autora.



 

Formato

PDF

Idioma

Inglés

Tipo

Artículo

Identificador

DOI: 10.1177/1082013211415137

Cobertura

 

 

Document Item Type Metadata

Original Format

PDF
Fecha de agregación
August 14, 2012
Colección
Bibliografía Nacional Química
Tipo de Elemento
Document
Etiquetas
, ,
Citación
Medrano, Alejandra, “Correlation of average hydrophobicity, water/air interface surface rheological properties and foaming properties of proteins,” RIQUIM - Repositorio Institucional de la Facultad de Química - UdelaR, accessed October 30, 2020, http://riquim.fq.edu.uy/items/show/97.
Archivos